globulin

• globüler yapıdaki yani küre şeklindeki proteinlerdir..kandaki immünoglobülinler immün sisteminde rol alan antikorlardır
• bitkiler ve hayvanlarda yaygın olarak bulunan,suda çözünmeyen fakat inorganik tuzların sulu çözeltilerinde çözünen proteinler
• (bkz: albumin)
• alfa beta ve gama şeklinde üç gruba ayrılan; taşıma, kan basıncının düzenlenmesi, immun sisteminde rol alma gibi görevleri olan bir grup bileşiğin ortak ismidir. kanda albuminden sonra en çok bulunan kan proteinidir. albümin ile beraber kanın total protein seviyesini oluşturur bu meret.
• kanda bulunan proteinlerin %38'ini oluşturur.
• myoglobulin(mg) tek bir oksijeni bağlayabilir.153 a.a'ten oluşur.özellikle düşük oksijen basıncında oksijeni daha kolay bırakırken yüksek oksijen basıncında bağlama eğilimi gösterir.
  
  hem grubuna proksimal histidin ile bağlanır.oksijen demir'in 6.koordinasyon bağına bağlanır.oksijen myoglobine 121 derece ile bağlanır.bu oksijeni imidazol halkası da içeren distal histidin ile stabilize edilir.co'in bağlanmasını engelleyen de distal histidindir.işte co 180 derece ile bağlanır yani açılanma yapmaz. insan mg'lerinin %1'i co ile bağlı haldedir.ve co oradan çıkmaz.ancak o mg'in yıkılması gerekir o co'in çıkması için.
  
  myoglobinin oksijen dissosiasyon eğrisi hiperboliktir.mg 40 mmhg basınçta o2'yi bağlar.ama po2 değeri fiziksel egz sonucu 5 mmhg basınca kadar düşer ise bırakır.
  
  hemoglobin:
  
  sigmoidal bir o2-dissosiasyon eğrisi vardır.bu da demektir ki düzenlenebilir bir prot.'dir.aalosterik bir prot.in eğrisidir.
  
  hga 2 alfa 2 beta içerir.her biri bir hem grubu bağlar(allosterik olarak).yani bir hg 4 tane 02 bağlar.hg aslında çok bencil bir proteindir.yani aldığı o2'yi kolay kolay vermek istemez.eğer doku o2'yi çalabiliyorsa onun olur.mg'in hg'den o2 alabilmesi için onun afinitesinin daha yüksek olması lazım.bu da demektirki hg-o2 dissosiasyon eğrisi sola kayarsa(yani mg'e yaklaşırsa) hg'in o2'ye afinitesi artar demektir.skalanın sağa kayması(yani mg'den uzaklaşması)afinetinin düştüğünü gösterir.
  
  hg için geçeli olan şeyler allosterik enzimler için de geçerlidir.
  
  hb arteryel kanda %95 civarıyken venöz kanda o2 saturasyonu %60-65'lere düşer.yani hg sahip olduğu o2'nin 1/3'ünü perifere bırakır.2/3'yle de akc'e geri döner.eğer hg sahip olduğu o2'nin tamamını perifere bıraksaydı o zaman venöz kandaki o2 saturasyonu 0 olurdu.
  
  hba:2 alfa +2 beta(%90)
  hbf:2 alfa + 2 gama(%2'den az)
  hba2: 2 alfa+ 2 delta(%2-5)
  hb a1c:2 alfa+2 beta+glukoz(%5 ve 6.5'a kadar normal kabul ediyorlar.).glukoz burada hg'in beta zinc.'e bağlanır.biyokimya ya göre 6-8 haftalık kan şekerini göst.ama dahiliyeye göre 3 aylık kan şekerini gösterir.(fruktozamin de glikolize albumindir.ve 7-10 günlük kan şekerini gösterir.)
  
  hb en zor ilk o2'yi bağlar.ikinciyi daha kolay...dördüncüyü en kolay bağlar.(300 kat daha fazla ilgiyle 1.o2'ye göre)işte bu bağlanmaya kooperatif bağlanma denir.pozitif kooperasyon vardır.o2 hb'in pozitif allosterik molekülüdür.yani o2.hb'in o2 dissosiasyon eğrisini sola kaydırır.çünkü hb'in o2'ye ilgisi artar.
  
  hb'in iki şekli vardıır:
  1-t formu(taut:gergin):deoksijene form'dur.ayrıca h bağları ve tuz köprüleri de içerir.o2'ye ilgisi düşüktür.
  2-r form(relax):oksijene form'dur.o2'ye afinitesi yüksektir.polipeptit zincirleri daha fazla har.özgürlüğüne sahiptir.
  
  hbf'nin anneden o2 alabilmesi için hbf'nin o2 ilgisinin hba'dan daha fazla olması gerekir.ve çocuğun mg'inden daha düşük afiniteli olmalı ki çocuğun mg'i çocuktan o2 alabilsin.
  
  ph,pco2 ve 2,3 bisfosfoglisetat ta hb-o2 diassosiasyon eğrisini sağa kaydırır.yani hb'in o2'ye ilgisini azaltırlar.o2 ise tam tersi etki göstererek hb'in o2'ye ilgisini artırır.ısı artmasıda eğriyi sağa kaydırır ama allosterik modülatör değildir.
  
  hb'in tek görevi o2 taşımak değildir.periferde oluşan co2'i de periferden alıp akc'e taşırlar.
  
  dünyadaki tüm yanma işlemleri aynıdır.dış dünyadan o2 alırsın ve atık olarak co2 verirsin.6 karbonlu glukoz için 6 adet o2 ile okside ederiz ve sonuçta 6 adet co2 oluşur.yada 16 karbonlu bir yağ asidi olan palmitat'ı okside etmek için 16 o2 kull.ve sonuçta 16 co2 açığa çıkar.(oksidasyon da kimyasal yakma işlemidir.)bir bölgede yüksek parsiyel co2 basıncı demektir ki metabolik aktif hücreler var o bölgede.
  
  co2'nin %15'i hb'in n-terminal amino ucuna bağlanarak taşınır.(çoğu bikarbonat şeklinde)yani bir hb de 4 tane(2 alfa 2 beta) n-terminal amino uç vardır.yani hb'in amino grubuna bağlanır.+ olan yükü -'e çevirir.ve t form'a dönüşmeye zorlayarak o2'ye ilgiyi azaltır.co2'in bağlanması t formu kararlı hale getirir.yani hb düşük ilgi durumunda kalır ve dokulardan o2 alıp götürmez.
  
  h+'de hb'e bağlanır.beta zincirinin 146.a.a'i olan histidin'e bağlanır hidrojen.(fizy ph'da en önemli tampon histidindir.);
  
  ph'nın ve co2'nin hb'e etkisine bohr etkisi denir.
• hb'in t formunun ortası daha geniştir.2,3 bpg'de çok şişko bir moleküldür.2,3 bpg de bu t form hg'in ortasındaki lizin ve histidin a.a'lerine bağlanır.bu hg'e 4 adet o2 bağlandığı zaman r formuna döner ve ortası daralır ,2,3bpg'yi atar.işte bu 4 o2'li hg giderken bir o2'yi verir.ve bu boşluk biraz genişler ve buraya 2,3 bpg tutunur.ve bu da hg'in o2'ye ilgisini azaltır yani eğriyi sağa kaydırır.
  
  hbf'nin gama zinc.'de 2,3bpg'nin bağlanacağı yerde histidin yerine serin a.a'i vardır.böylece 2,3 bpg hgf'ye daha zayıf bağlanır.bu da hgf'nin taut formunun kararlı hale gelmesini engeller.bu da hgf'nin eğrisinin neden daha solda olduğunu açıklar.
  
  2,3bpg glikolitik yoldan çalınarak sentezlenir.(1,3 bpg mutaz ile).2,3bpg'yi artıran en önemli şey yaşadığımız yüksekliktir.çünkü yükseğe çıktıkça havadaki parsiyel o2 basıncı düşer.ve 24 saatte o yükseklikte yaşayan biriyle aynı seviyeye gelir.en önemli yükselten fizy.sebep irtifa yükselmesidir.tekrar deniz seviyesine döndüğümüzde 24 saat içinde tekrar deniz seviyesindekilerin seviyesine iner.yüksek irtifa tırmanıcıları belirli irtifalarda dinlenirler.burada amaç 2,3 bpg'yi adapte etmektir.
  
  tek bir co bağlansa dahi hg'in o2'ye afinitesi çok artar.ve o2'lerini perifere bırakmaz.eğriyi en sola kaydırır.mg'in bile arkasına.(zaten co o2'den 300 kat daha fazla ilgi gösterir hg'e.)
  
  hga1c de glukoz beta zinc.'in n-terminal ucundaki lizin'e bağlanırlar.(dahiliyede valin.)
  
  methemolobinemi fe'nin +2'den +3'e dönmesidir.bu gün içinde çok olur. bu da nadh sitokrom b5 redüktaz enz.ile düzeltilir.
  
  siyanür hc içine girerse kompleks4 inh.yapar ve atp sent.inh.eder.met hg.yüksek düzeyde siyanür bağladığı için.siyanür zeh.de önce methg yaparız.met hg yapmak için amil-nitrat veririz.bu da met hg.yapar.ve bu met hg de res hc.'leri tarafından alınır ve yıkılır.metilen mavisi ve askorbik asit de met hg.'i hızla geri çevirirler.
• molekül ağırlığı yüksek bir protein. sodyum klorür, sodyum sülfat, magnezyum sülfat gibi elektrolit ihtiva eden, zayıf tuzlu solüsyonlarda çözünür. suda zorlukla erir veya erimez.